Физико-математические науки

Исследование люминесценции комплекса БТШ70-АТФ-Mg2+ и его тепловой денатурации

При цитировании, не забудьте указать ссылку на данную статью. Букина М. Н., Бакулев В. М., Лисаченко Д. А. Исследование люминесценции комплекса БТШ70-АТФ-Mg2+ и его тепловой денатурации// Проблемы современной науки и образования  № 02 (44), 2016 { см. журнал}

Букина Мария Николаевна / Bukina Maria Nikolaevna – кандидат физико-математических наук, доцент;
Бакулев Владимир Михайлович / Bakulev Vladimir Mikhailovich – кандидат физико-математических наук,
старший научный сотрудник;
Лисаченко Дмитрий Андреевич / Lisachenko Dmitry Andreevich – кандидат физико-математических наук, доцент;
Санкт-Петербургский государственный университет, г. Санкт-Петербург

Аннотация: исследованы спектрально-люминесцентные свойства водных растворов белка БТШ70 и комплекса БТШ70-АТФ-Mg2+, получена зависимость интенсивности испускания люминесценции от температуры. Обнаружено, что температура плавления комплекса БТШ70-АТФ-Mg2+ на 9оС выше, чем свободного БТШ70, и температурный диапазон, в котором происходит конформационный переход, более узкий. Показано, что образование комплекса с АТФ в присутствии ионов магния стабилизирует вторичную структуру БТШ70 и уменьшает внутримолекулярную подвижность макромолекулы белка.
Abstract: spectral luminescent properties of aqueous solutions of protein HSP70 and of HSP70-ATP-Mg2+ complex are studied, the dependence of the emission luminescence spectrum on temperature is obtained. It is found that the melting temperature of HSP70-ATP-Mg2+ complex is 9оC higher than that of free HSP70, and the temperature range in which the conformation transition occurs is more narrow. It is shown that the formation of a complex with ATP in the presence of Mg2+ ions stabilizes the secondary structure of HSP70 and decreases the intramolecular mobility of the protein macromolecule.

Ключевые слова: люминесценция, БТШ70, БТШ70-АТФ-Mg2+, тепловая денатурация.
Keywords: luminescence, HSP70, HSP70-ATP-Mg2+, thermal denaturation.

Литература

1.    Bukau B., Horwich, A.L. The Hsp70 and Hsp60 chaperone machines // Cell. 1998. V. 92. P. 351–366.
2.    Srivastava P. K., Menoret A., Basu S., Binder R. J., McQuade K. L. Heat shock proteins come of age: primitive functions acquire new roles in an adaptive world // Immunity. 1998. V. 8. P. 657–665.
3.    Mayer M. P, Bukau B. Hsp70 chaperones: cellular functions and molecular mechanism // Cell.Mol.Life Sci. 2005. V. 62. № 6. P. 670–684.
4.    Букина М. Н., Бакулев В. М., Бармасов А. В., Жахов А. В., Ищенко А. М. Спектрально-люминесцентные проявления изменения конформации белка БТШ70 в процессе тепловой денатурации // Оптика и Спектроскопия. 2015. Т. 118. № 6. С. 930–932.
5.    Lakowicz J. R. Principles of Fluorescence Spectroscopy, NY.: Plenum Press, 1999. 954 p.
6.    Kononov A. I., Bukina M. N. Luminescence excitation spectra reveal low-lying excited states in stacked adenine bases // J. Biom. Struct. Dyn. 2002. V. 20. P. 465–472.
7.    Черников В. А., Гороховец Н. В., Савватеева Л. В., Северин С. Е. Функциональная характеристика доменов и междоменных взаимодействий в рекомбинантных белках HSP70 человека // Молекулярная биология. 2011. Т. 45. № 5. С. 903–913.
8.    Vogel M., Mayer M. P., Bukau B. Allosteric Regulation of Hsp70 Chaperones Involves a Conserved Interdomain Linker // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 38705–38711.

 

 

Поделитесь данной статьей, повысьте свой научный статус в социальных сетях

Tweet